Molekulare Identifikation von Nebenhistokompatibilitätsantigenen der Maus: Sequenzierung von natürlicherweise prozessierten Nebenhistokompatibilitätspeptiden (Teilprojekt A8, MPI für Biologie, Abt. Immungenetik)

Projektleitung und Mitarbeiter

Falk, K. (Dipl. Biochem.), Jung, G. (Prof. Dr. rer. nat., Inst. Org. Chemie), Rammensee, H.-G. (Doz. Dr. rer. nat.), Rötzschke, O. (Dipl. Biochem.), Stevanovic, S. (Dipl. Biochem.)

Mittelgeber : DFG

Forschungsbericht : 1994-1996

Tel./ Fax.:

Projektbeschreibung

Auf der Zelloberfläche der meisten Zellen befinden sich Peptidrezeptoren, die sogen. MHC-Moleküle, die eine große Zahl von Peptiden aus allen möglichen Proteinen des Zellinneren, aber auch Fremdproteine, z. B. bei Virusinfektionen, "präsentieren". Diese fremden Peptide können dann von T-Lymphozyten erkannt und die entsprechenden Zellen abgetötet werden. Der Schwerpunkt der Untersuchungen galt dem Verständnis von Neben-H-Antigenen und der Funktion der MHC-Moleküle. Es konnten hierbei Einblicke in die Prozessierungsvorgänge, die zur Bildung der MHC-Klasse I-Liganden führen, und durch Gemischsequenzierung in Kombination mit Einzelsequenzierungen auch in die Peptidmotive menschlicher MHC-Moleküle gewonnen werden. Diese Motive erleichtern die Bestimmung von T-Zellepitopen bei Infektions- und Autoimmunkrankheiten.

Publikationen

Rötzschke, O., Falk, K., Stevanovic, S., Gnau, V., Jung, G., Rammensee, H.-G.: Dominant aromatic/aliphatic C-terminal anchor in HLA-B 2702 und B 2705 peptid motifs Immunogenetics 39, 74 77 (1994).

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qvf-info@uni-tuebingen.de(qvf-info@uni-tuebingen.de) - Stand: 30.11.96
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